2019年1月10日，施一公教授研究團隊在《科學》上報道了人源γ-分泌酶結合淀粉樣前體蛋白（APP）的高分辨率冷凍電鏡結構揭示了結合底物后γ-分泌酶發(fā)生的構象變化，并對這些構象變化的功能進行了生化研究從而為研究與癌癥以及阿爾茨海默病相關的特異性藥物設計提供了重要的結構信息?；卮鹣铝袉栴}：
（1）該項研究進行時，需控制溫度、酸堿度等條件，因為高溫、過酸、過堿會使γ-分泌酶的

空間結構

空間結構

遭到破壞，失去活性。
（2）根據(jù)蛋白質(zhì)的各種特性，如蛋白質(zhì)分子的

形狀和大小

形狀和大小

、所帶電荷的

性質(zhì)和多少

性質(zhì)和多少

、以及溶解度、吸附性、對其他分子親和力等來分離不同種類蛋白質(zhì)，從而得到γ-分泌酶。
（3）γ-分泌酶由4個跨膜蛋白亞基組成，分別為PS1、Pen-2、Aph-1和 Nicastrin。若對γ-分泌酶4個跨膜蛋白亞基進行分離、純化及分子量測定，需采用

凝膠色譜

凝膠色譜

及電泳技術。前者是根據(jù)相對分子質(zhì)量的大小分離蛋白質(zhì)的有效方法，相對分子質(zhì)量較

小

小

（填“大”或“小”）的跨膜蛋白移動速度較慢。
（4）電泳是指

帶電粒子

帶電粒子

在電場的作用下發(fā)生遷移的過程。對γ-分泌酶的4個跨膜蛋白亞基進行分子量測定時，通常采用

SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳

SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳

的方法，該方法測定的結果只是

單條肽鏈

單條肽鏈

的分子量。